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“脂多糖转运组装膜蛋白复合体在细菌膜上的含量很低。整个细菌表面只需200个LptD-LptE分子就能把任务完成，即把细菌胞质中合成的脂多糖分子输送到细菌表面并组装成细菌的外膜，所以含量很低。”黄亿华解释说。

与此同时，LptD-LptE含有两对二硫键，如果重组表达量太高，折叠就会乱套，蛋白又会失去活性，也无法提取。因此，如何提高LptD-LptE复合体的表达量以及重组表达蛋白的质量，从而获得高质量晶体用于结构测定，成为课题研究的巨大挑战。

“一般而言，在蛋白浓度为10毫克/毫升的情况下，可以尝试生长晶体。”乔帅告诉记者，经过优化的LptD-LptE重组表达量，在培养的细菌中仅为0.024毫克/升。因此，想获得足够量的蛋白用于筛选晶体，工作量很大。

3年前，乔帅来到黄亿华实验室读博士，接手该课题。如今，他已记不清为了LptD-LptE晶体，守着摇床熬了多少夜，优化了多少结晶生长条件。

与乔帅一样，黄亿华课题组其他几位成员同样非常努力。终于在今年春天，他们成功解析了来源于福氏志贺菌的LptD-LptE晶体结构，分辨率达到2.4埃。

这是一种前所未有的、由两个蛋白形成的“塞子—桶”结构模式，且一个整合膜蛋白（LptD）中，含有两对非连续的、跨结构域的二硫键。在LptD的跨膜区，由26条β链围成。这些独特的结构细节，不曾在以往的膜蛋白中发现过。

最重要的是，在这26条β链中，由于第1条和第2条β链各自存在一个脯氨酸，破坏了其规则二级结构的形成，从而削弱了和相邻β链之间的相互作用。因此，在组成β桶的第3和第26条β链间，创造了一个宽度为16埃的脂多糖出口，大小可允许脂多糖从桶壁上的出口侧向输入到脂双层中。这个脂多糖出口， 就是革兰氏阴性细菌的“命门”。

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